2013年8月26日 The Journal of Biological Chemistry (JBC) 在线发表了我院蛋白质研究所王春光课题组与南开大学沈月全教授课题组的合作研究成果，阐明了线虫源Fidgetin like-1蛋白AAA结构域具有高ATPase活性的结构机制 。

          Fidgetin蛋白是小鼠自发突变种fidget中的突变基因所编码的一个AAA（ATPase associated with various cellular activities）蛋白。因为fidget小鼠呈现多种发育异常，如多趾、小眼、内耳半规管缺失等表型，所以推测fidgetin蛋白参与了这些发育过程，但是该蛋白具体的生化活性和生物学功能却一直不清楚。

         在本合作研究中，首先重组表达了线虫fidgetin同源蛋白fidgetin like-1的AAA结构域（CeFIGL-1-AAA)，意外地发现它具有很高的ATPase活性和寡聚化能力。在解析了晶体结构之后发现，该蛋白在亚基之间会形成特有的静电相互作用；把参与该作用的氨基酸残基突变之后就会显著降低该蛋白的ATPase活性和寡聚化能力。这些独特的性质说明线虫源fidgetin like-1蛋白可能具有与其它同源蛋白所不同的生物学功能，这为fidgetin蛋白的活性和功能研究提供了重要线索。

          在本合作研究中，蛋白质的重组表达、定点突变和生化性质研究等由我院2008级硕士生彭雯韬和2011级硕士生李尉荣完成。该研究工作得到了国家自然科学基金、科技部和中央高校基本科研业务费的经费支持。