2013年7月21日《自然·结构与分子生物学》(Nature Structural & Molecular Biology) 在线发表了我院蛋白质研究所王春光课题组与法国国家科研中心LEBS实验室Marcel Knossow博士课题组的合作研究成果，揭示了驱动蛋白工作过程中关键步骤的结构机制。

         驱动蛋白（kinesin）是一大类以微管（microtubule）为轨道的马达蛋白，能够把水解ATP产生的能量转化为机械能，负责很多物质的胞内运输，因此参与许多重要的生物学活动。驱动蛋白在微管上的运输工作高度严格有效，每一个ATP水解事件都能使得驱动蛋白在微管上向前迈一步。在这一过程中，ATP与驱动蛋白的结合是一个关键步骤，足以使得驱动蛋白产生power stroke。但驱动蛋白工作过程的结构机制从未在原子分辨率水平得到解析。

         在本合作研究中，通过解析ATP结合状态下驱动蛋白与微管蛋白（tubulin）的复合物晶体结构，首次精确阐明了驱动蛋白与微管蛋白的相互作用方式和结合位点，揭示了驱动蛋白发生ATP水解时的构象。更重要的是，从该复合物晶体结构中可以清楚地看到，驱动蛋白与ATP的结合和与微管蛋白的结合分别导致其马达结构域中两个α-螺旋H6和H4的位移，这又使得驱动蛋白的Neck linker片段结合到马达结构域表面，形成docking的构象，这就是驱动蛋白工作过程中产生作用力的关键构象变化。这一结果大大促进了对驱动蛋白工作机理的理解，并为进一步的研究奠定了基础。

         在本合作研究中，驱动蛋白与微管蛋白相互作用的生化性质研究由我院2009级博士生王伟毅和2006级本科生姜启阳完成。该研究工作得到了国家教育部和上海市科委的基金支持。