2015年6月8日，生物化学杂志（The Journal of Biological Chemistry）在线发表了同济大学生命科学与技术学院王春光教授课题组题为“New insights into the coupling between microtubule depolymerization and ATP hydrolysis by kinesin-13 protein Kif2C”的研究论文。
        Kinesin-13是一类特殊的驱动蛋白，能利用ATP水解的能量来解聚微管，从而在细胞分裂、神经元发育、纤毛生成等生物学过程中发挥重要的功能，但是人们对kinesin-13解聚微管分子机制的认识还很有限，尤其是它们的ATP水解活性与微管解聚活性之间的关联尚不明了。
       本论文以人源kinesin-13蛋白Kif2C为研究对象，通过模拟Kif2C与微管蛋白（tubulin）复合物的空间结构，以及基于此结构模型的定点突变研究，发现Kif2C结合到微管末端时会发生明显的构象变化，这个构象变化又同时决定了Kif2C的ATP水解活性和微管解聚活性。然后，通过对Kif2C蛋白ATP结合位点中一个关键残基Glu497的突变来阻断ATP的水解，发现只要Kif2C能发生充分的构象变化，就能够把微管末端的微管蛋白解聚下来；而ATP的水解并不是微管解聚所必需的，很可能是使得Kif2C能够从刚解聚下来的微管蛋白上解离开来，从而能够进行下一轮的工作。该研究成果进一步阐明了kinesin-13解聚微管的工作机制，为更深入的结构机制研究奠定了很好的基础。
       本论文由王春光课题组与法国国家科研中心整合细胞生物学研究所（Institute for Integrative Biology of the Cell, CNRS）的Marcel Knossow课题组合作完成，我院2009级博士生王伟毅为论文的第一作者，我院硕士研究生沈婷、张福明、胡热事坦木、吕云聪参与了部分工作。该项目得到了国家自然科学基金委和教育部的经费支持。